2021年4月10日，國際金最牛學界期刊雜志Cell子刊《Molecular cell》（IF 14.248），線上刊登了此次李姍碩士生導師研發管理團對與首都生命是什么合理探析所邵峰院士評選研發管理團對、國內合理院海洋生物工具所丁璟珒探析員共同來完成的名為“Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector”的探析文獻。該篇文章反映了消化道桿菌Ⅲ型產生系統性負效應球蛋白NleB幫助于意外死亡蛋白激酶網絡家族因而使其形成精氨酸N-乙酰冬棗糖胺化修飾語的原子核幫助緣由。

李姍博士的前期工作發現Ⅲ型效應蛋白NleB家族，以一種全新的精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾作用于宿主細胞的死亡結構域，從而抑制了宿主死亡受體所介導的細胞死亡（Li et al . , Nature, 2013)。在原有工作的基礎上，本研究解析了精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾后的死亡受體（TRADD-DD和FADD-DD）的晶體結構，證實了精氨酸上的糖基配體是由β構象連接而成，而不是之前報道的α構象連接。鑒于UDP-GlcNAc中的GlcNAc是α構象連接，因此，NleB使其底物（死亡受體）發生精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾時其糖基配體發生了構象翻轉；揭示了NleB的催化機理屬于反式糖基轉移酶（Inverting Glycosyltransferase）。本研究還進一步通過解析NleB單體及NleB/FADD/UDP/Mn²⁺復合(he)體(ti)的晶體(ti)結構(gou)，證實(shi)了(le)NleB屬于GT-A型N-乙酰葡萄糖胺轉移酶(mei)家族(zu)；并詳盡的闡釋了(le)為(wei)(wei)什么死亡受體(ti)蛋白中的精氨(an)酸（精氨(an)酸在生理pH條件下為(wei)(wei)一個極弱的親核試劑(ji)）能夠發生N-乙酰葡萄糖胺化(hua)修飾。

本分析運用多晶體組成一些數值、血生化科學實驗和質譜數值感覺和得知了NleB對枯死淀粉酶酶激酶淀粉酶酶網絡家族會員還具有考慮性，即NleB也可以考慮性繪制語TRADD、RIPK1、FADD、TNFR1、FAS和DR3，而難以繪制語DR4和DR5。本分析感覺枯死淀粉酶酶激酶與NleB淀粉酶酶的運用網頁決策了其底物考慮性，并利用節肢動物沾染模形得知了NleB淀粉酶酶一些關健位點的海洋分子生物學功用。 李姍專家教授為中心句的共同參與通訊設備創編輯，全院皮膚感動與免疫系統性性疫情學習所教工潘興和杜力杰依次為第二種、三創編輯，全院教工薛娟都是很重要貢獻者。該學習得出了新材料技術創新部祖國側重研發新產品管理策劃、祖國自燃力學學股權債卷、全球內地力學高校先導新產品及陜西省新材料技術創新廳側重新產品等股權債卷助學，由全球內地力學高校生物工程力學所，華東種植業上大學，上海活力力學學學習所和十堰市太和醫院醫生皮膚感動與免疫系統性性疫情學習所聯辦成功。